α螺旋长度计算(α螺旋轴长计算)

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已知某蛋白质的多肽链是α-螺旋.该蛋白质的分子量为240000

按照氨基酸平均分子量估计,分子量11000是100个氨基酸。经典α螺旋的是6/13螺旋,即6个氨基酸一圈,螺距为0.54nm,这样算起来总共15nm。前提:就形成一段直的经典α螺旋。。另外单独统计形成α螺旋的平均残疾分子量的话可能不是110。。

在水环境中,肽键上的酰胺氢和羰基氧既能形成内部(α-螺旋内)的氢键,也能与水分子形成氢键。如果后者发生,多肽链呈现类似变性蛋白质那样的伸展构象。疏水环境对于氢键的形成 没有影响,因此,更可能促进α-螺旋结构的形成。

蛋白质的二级结构主要形式包括α-螺旋、β-折叠、β-转角和无规卷曲。由于蛋白质的分子量较大,因此,一个蛋白质分子的不同肽段可含有不同形式的二级结构。维持二级结构的主要作用力为氢键。

一个蛋白质的相对分子量为11000,完全是α-螺旋构成的,其分子的长度是多...

1、然后就很简单了,40000/110/6*4 就变成答案了。

2、蛋白分子量240000,氨基酸平均分子量120,则蛋白含有2000个氨基酸残基。alpha-helix的结构数据是特定的,每个螺旋含有6个残基,沿轴向走4埃。2000个残基可以构成(2000/6)个螺旋,乘以每个螺旋的长度,则总长为(2000/6)×4=3000埃。

3、蛋白质是大分子物质,分子量在6000至百万道尔顿。蛋白质的英文名叫做protein,源自希腊文προτο,它是“最原初的”,“第一重要的”意思。“朊”这个词就是根据protein的原意翻译的,但由于蛋白质一词沿用已久,所以“朊”并未被广泛采用。蛋白质在生物体内占有特殊的地位。

4、,螺旋-转折-螺旋(helix-turn-helix,HTH)结构(这个结构是要去结合DNA的) 这一类蛋白质分子中有至少两个α螺旋,中间由短侧链氨基酸残基形成转折,近羧基端的α螺旋中氨基酸残基的替换会影响该蛋白在DNA双螺旋大沟中的结合。

α螺旋的详解

1、α-螺旋(α-helix)是蛋白质二级结构的主要形式之一。指多肽链主链围绕中心轴呈有规律的螺旋式上升,每6 个氨基酸残基螺旋上升一圈,向上平移0.54nm,故螺距为0.54nm,两个氨基酸残基之间的距离为0.15nm。螺旋的方向为右手螺旋。

2、α螺旋只是蛋白质的一种二级结构类型。氢键的方向与螺旋长轴基本平行,氢键是一种很弱的次级键,但由于主链上所有肽键都参与了氢键的形成,所以a螺旋很稳定。组成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸,形成右手螺旋,φ=-57°,ψ=-47°.侧链R基团伸向螺旋外侧。

3、α-螺旋是蛋白质的一种二级结构,其稳定性来自于主链上所有肽键形成的氢键。这些氢键的方向与螺旋的长轴平行,尽管氢键是相对较弱的键,但大量肽键的氢键共同作用使得α-螺旋非常稳定。构成人体蛋白质的氨基酸都是L-α-氨基酸,它们形成的是右手螺旋,其特定的原子角度φ为-57°,ψ为-47°。

4、螺旋的盘绕方式一般有右手旋转和左手旋转,在蛋白质分子中实际存在的是右手螺旋。50年代末60年代初,J. C.肯德鲁与 M. F.佩鲁茨用X射线衍射法相继解出了结晶肌红蛋白和血红蛋白的立体结构,此后陆续又解出了大量蛋白质的立体结构。

5、简单说:特征: 每隔6个AA残基螺旋上升一圈,螺距0.54nm;2 、 螺旋体中所有氨基酸残基R侧链都伸向外侧,链中的全部C=0 和N-H几乎都平行于螺旋轴;每个氨基酸残基的N-H与前面第四个氨基酸残基的C=0形成氢键,肽链上所有的肽键都参与氢键的形成。

6、α-螺旋的结构特点 α-螺旋是蛋白质二级结构的主要形式之一,肽链以螺旋状盘卷前进,每圈螺旋由6个氨基酸构成,螺距为0.54纳米,氨基酸侧链R基团伸向螺旋外侧。螺旋的方向为右手螺旋,每个肽键的N-H和第四个肽键的羰基氧形成氢键,氢键的方向与螺旋长轴基本平行。

一条含有105个氨基酸残基的多肽链,若只存在α-螺旋,则其长度为...

1、(1)mrna的作用:以一定结构的mrna作为直接模板合成一定结构的多肽链,将mrna上带有遗传信息的核苷酸顺序翻译成氨基酸顺序,即mrna是通过其模板作用传递遗传信息,指导蛋白质的合成。(2)trna的作用:trna是转运氨基酸的工具。作为蛋白质合成原料的20种氨基酸各有其特定的trna,而且一种氨基酸常有数种trna来运载。

2、②由脱氧核糖和磷酸间隔相连而成的亲水骨架在螺旋分子的外侧,而疏水的碱基对则在螺旋分子内部,碱基平面与螺旋轴垂直,螺旋旋转一周正好为10个碱基对,螺距为4nm,这样相邻碱基平面间隔为0.34nm并有一个36°的夹角。

3、参与蛋白质分子中α-螺旋的氢键形成是E,氢键排布的方式是每个氨基酸残基的n—h与其氨基侧相间三个氨基酸残基的c=o形成氢键。氢原子与电负性大的原子X以共价键结合,若与电负性大、半径小的原子Y(O F N等)接近,在X与Y之间以氢为媒介,生成X-H…Y形式的一种特殊的分子间或分子内相互作用。

4、蛋白质是分子质量很大的生物大分子,其变化范围很大:几千~一百万以上。 例如:牛胰岛素 5700 甲状腺激素 28000 人血红蛋白 64500 蛋白质的基本组成单位:氨基酸。(1)氨基酸的分子结构: ① 每种氨基酸分子至少都含一个氨基(- )和一个羧基(-COOH)。

5、体细胞和生殖细胞是一个级别单位。它们都包含细胞核。体细胞细胞核小,细胞质多,人体内除了生殖细胞,其余都是体细胞,因为它们都是双倍体;生殖细胞细胞核大(几乎占了细胞体积的95%),细胞质少,是单倍体,是由减数分裂而成的。

6、氨基酸是组成蛋白质的基本单位,氨基酸通过脱水缩合连成肽链。蛋白质是由一条或多条多肽链组成的生物大分子,每一条多肽链有二十至数百个氨基酸残基(-R)不等;各种氨基酸残基按一定的顺序排列。蛋白质的氨基酸序列是由对应基因所编码。

化学生物学蛋白质计算

1、这证明了从天然的蛋白质的经结构修饰得到的人造蛋白质,能通过人造ATP维持生物活性。这种方法代表了一个新的研究方向,不仅是蛋白质信号传递研究的,而且是整个生物学化学研究的。

2、《化学生物学实验技术》(ExperimentalTechniquesinChemicalBiology)-作者:MarkA.Herschlag和NancyG.Helling。这本书介绍了化学生物学实验中常用的技术和方法,包括蛋白质纯化、荧光探针标记、高通量筛选等方面。

3、人体约含水55-67%,蛋白质15~18%,脂类 10~15%,无机盐3~4% 及糖类1~2%等。从这个分析来看,人体的组成除水及无机盐之外,主要就是蛋白质、脂类及糖类三类有机物质。其实,除此三大类之外,还有核酸及多种有生物学活性的小分子化合物,如维生素、激素、氨基酸及其衍生物、肽、核苷酸等。

4、但是,当所有公司的目标蛋白质到目前为止仅是约450种的时候,人类基因组计划为我们带来了至少几万个目标蛋白质。最终的目标是寻找特异性调节素或寻找解开所有蛋白质之谜的钥匙,但这需要更系统和整体的方法而并非传统方法。化学生物学看起来是有希望的答案。

5、生物物理学和定量生物学专题 威廉比亚莱克分析最近关于生命现象的定量,理论基础方法的工作。学科每年轮流,涵盖生物组织的各个层面,包括(例如)光合作用的初始 ,早期胚胎发育,蛋白质家族的进化,大脑中的编码和计算,动物群体中的集体行为。

6、生物化学是研究生命物质的化学组成结构,及生命过程中各种化学变化的生物学分支学科。

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